Per ripetere per l'imminente esame di
biochimica ho deciso di fare una serie di post sugli argomenti
trattati. Perdonate eventuali imprecisioni.
Glicogeno sintesi.
Il glicogeno è un
omopolimero del glucosio. Si tratta di un polisaccaride ramificato,
fonte di riserva energetica, che oltre a legami (1->4)
presenta anche legami (1->6).
La
sintesi del glicogeno avviene nel citoplasma di tutti i tessuti
animali, ma in special modo nel fegato e nel muscolo.
Il
glucosio presente nella cellula viene fosforilato a glucosio
6-fosfato, con consumo di ATP. Tale reazione è catalizzata dalla
glucochinasi, isoenzima dell'esochinasi, che abbiamo incontrato nella
glicolisi. Successivamente il glucosio 6-fosfato viene isomerizzato a
glucosio 1-fosfato, la reazione è catalizzata dalla
fosfoglucomutasi. Infine dal glucosio 1-fosfato, con consumo di UTP e
con l'azione catalizzatica della UDP glucosio pirofosforilasi si
formano UDP-glucosio e PPi. Il pirofosfato è rapidamente idrolizzato
da una pirofosfatasi, mentre l'UDP glucosio è il donatore di unità
di glucosio nella sintesi del glicogeno.
La
Glicogenina è una proteina che funge da innesco per l'inizio della
sintesi del glicogeno. Presenta un residuo di tirosina al quale si
lega l'UDP-glucosio. La glicogeno sintasi catalizza il trasferimento
di un residuo di UDP- glucosio a un'estremità non riducente di una
molecola di glucosio, formando il legame (1->4).
I
legami (1->6)
sono formati dall'enzima ramificante.
La
glicogeno sintesi può essere regolata sia allostericamente che
mediante modificazione covalente ed è ormone dipendente, è
l'insulina a stimolare la sintesi del glicogeno.
Per
quanto riguarda la regolazione allosterica il glucosio 6-fosfato e
l'ATP sono modulatori positivi, mentre l'AMP è negativo.
Mentre
la modificazione covalente riguarda la glicogeno sintasi: se l'enzima
è fosforilato la sua azione è inibita, mentre la defosforilazione
lo attiva.
Glicogenolisi.
La
glicogeno fosforilasi rimuove residui di glucosio dalle estremità
non riducenti mediante fosforilisi. Parte dell'energia del legame
glicosidico è conservata nell'estere fosforico del glucosio
1-fosfato. L'enzima lavora sino a raggiungere la quarta unità di
glucosio prima di una ramificazione.
L'enzima
deramificante ha attività transferasica e sposta tre residui di
glucosio dalla catena della ramificazione a un'altra catena,
lasciando un solo residuo di glucosio legato con legame (1->6).
Attività (1->6)
glicosidica, catalizza l'idrolisi del legame (1->6)
glicosidico rilasciando una molecola di glucosio.
La
fosfoglucomutasi catalizza la reazione di conversione del glucosio
1-fosfato a glucosio 6- fosfato che così può entrare nella
glicolisi o nella via dei pentosi fosfati.
La
glicogenolisi è regolata in vari modi. Nel muscolo scheletrico la
glicogeno fosforilasi è attivata da AMP e inattivata da ATP e
glucosio 6-fosfato.
Nel
fegato è inattivata dal glucosio.
Può
essere regolata anche mediante fosforilazione: fosforilasi b, non
fosforilata e inattiva; fosforilasi a, fosforilata e attiva. La
fosforilazione dipende da glucagone, adrenalina e insulina.
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