Per ripetere per l'imminente esame di
biochimica ho deciso di fare una serie di post sugli argomenti
trattati. Perdonate eventuali imprecisioni.
Amminoacidi.
Gli amminoacidi sono gli
elementi costitutivi delle proteine e presentano un carbonio
centrale, a cui sono legati un gruppo amminico (NH2), un
gruppo carbossilico (COOH), un atomo di idrogeno (H) e una catena
laterale. Quelli conosciuti in natura sono attualmente 20.
In base alle caratteristica
della catena laterale possiamo dividere gli amminoacidi in 5 gruppi:
- Apolari idrofobici: glicina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, alanina.
- Aromatici: triptofano, tirosina, fenilalanina.
- Polari sprovvisti di carica: serina, treonina, cisteina, glutammina, asparagina.
- Basici: istidina, arginina, lisina.
- Acidi: acido aspartico e acido glutammico.
Il corpo umano è capace
di sintetizzare gran parte degli amminoacidi, tranne 9, che vengono
definiti essenziali e devono essere necessariamente introdotti
mediante la dieta, che sono: metionina, triptofano, leucina,
isoleucina, istidina, treonina, valina, lisina, fenilalanina
Proteine.
Sono l'espressione
dell'informazione genica. Polimeri di amminoacidi, legati da un
legame peptidico, legame di tipo covalente, mediante processo di
condensazione tra gruppo amminico, con carattere basico, e gruppo
carbossilico, di carattere acido.
Presentano quattro
strutture: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
La struttura primaria ci
dà informazioni sulla sequenza specifica degli amminoacidi sulla
catena peptidica e sul numero stesso delle catene. Determina da sola
il ripiegamento della proteina.
La struttura secondaria
fornisce informazioni sulla conformazione spaziale delle catene.
Mediante legami a idrogeno tra i gruppi amminici e carbossilici
abbiamo tre tipi principali di strutture secondaria: l'-elica,
il foglietto -pieghettato
e il ripiegamento-.
La
struttura terziaria fornisce informazioni sulla configurazione
tridimensionale completa, consentita da ponti di solfuri o forze di
Van der Waals.
La
struttura quaternaria non è presenta in tutte le proteine e deriva
dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite da
legami deboli.
Le
proteine possono essere fibrose o globulari. Le proteine fibrose
presentano catene polipeptidiche disposte in fasci o foglietti, che
hanno per lo più funzioni biomeccaniche e strutturali, come il
collagene o l'elastina. Nelle proteine globulari le catene
polipeptidiche tendono ad avvolgersi su se stesse e hanno funzioni
per lo più biologiche, come enzimi, molti ormoni, tossine e
anticorpi.
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